酶（enzyme）
具催化活性的蛋白質(zhì)。約90％的細(xì)胞蛋白質(zhì)是酶。大多數(shù)酶釋放到細(xì)胞內(nèi)（胞內(nèi)酶），也有一些分泌到體液或單細(xì)胞生物的介質(zhì)中（胞外酶）。新陳代謝所包括的化學(xué)反應(yīng)幾乎都是酶催化的；酶所催化的反應(yīng)稱酶促反應(yīng)，酶所作用的反應(yīng)物稱底物。在真核生物中，一些酶（或反應(yīng)）的相當(dāng)量集中在細(xì)胞器的一定區(qū)域。迄今已發(fā)現(xiàn)的酶有2500種以上。
活性部位和必需基團(tuán) 酶的一級結(jié)構(gòu)和空間結(jié)構(gòu)均與其功能密切相關(guān)。和底物相比，酶是很大的分子。酶分子中直接和底物結(jié)合及和催化作用直接有關(guān)的部位叫做活性部位（又稱活性中心）。活性部位處在酶表面的裂隙內(nèi)，具有由一些氨基酸側(cè)鏈組成的三維結(jié)構(gòu)。查在活性部位以外，對維持酶的空間結(jié)構(gòu)必要的那些基團(tuán)對于酶也是必需的。
性質(zhì)和作用特點(diǎn)
一般性質(zhì) 酶具有蛋白質(zhì)的一般性質(zhì)，如兩性、變性及免疫反應(yīng)等。
反應(yīng)速度 酶促反應(yīng)速度很快，為一般化學(xué)反應(yīng)速度的108 ～1020 倍，如在pH8和20℃時，尿素酶使尿素的水解速度加快1014 倍。酶促反應(yīng)速度受環(huán)境的溫度、pH及其中某些化學(xué)物質(zhì)的影響。
專一性（特異性） 酶和化學(xué)催化劑的主要差別在于酶的“專一性”較高。這就是說，酶對所催化的反應(yīng)類型和底物均有嚴(yán)格的要求；一種酶只能催化一定結(jié)構(gòu)或一些結(jié)構(gòu)類似的化合物，進(jìn)行一種特定的化學(xué)反應(yīng)或一套密切相關(guān)的反應(yīng)；而且酶只能作用于底物立體異構(gòu)體中的一種，因?yàn)閺娜S角度看，不同的異構(gòu)體不可能適合相同的活性部位，就像右手不能適合左手的手套一樣。
分類和命名 通常按照酶所催化的反應(yīng)類型和所作用的底物來分類和命名。所有已知的酶按反應(yīng)性質(zhì)分成6大類，再分成若干亞類和亞亞類。
有習(xí)慣命名和國際系統(tǒng)命名兩種方法。習(xí)慣命名法不特別精確，但較簡便，像催化乳酸脫氫生成丙酮酸的酶就叫乳酸脫氫酶；給催化水解作用的酶命名時略去反應(yīng)類型，如水解蛋白質(zhì)的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有時還在酶的名稱前面標(biāo)上酶的其他特點(diǎn)如來源、酸堿性等以示區(qū)別，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。
催化機(jī)理 酶的催化機(jī)理和一般化學(xué)催化劑基本相同，也是先和反應(yīng)物（酶的底物）結(jié)合成絡(luò)合物，通過降低反應(yīng)的活化能來提高化學(xué)反應(yīng)的速度，在恒定溫度下，化學(xué)反應(yīng)體系中每個反應(yīng)物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應(yīng)的初態(tài)。S（底物）→P（產(chǎn)物）這個反應(yīng)之所以能夠進(jìn)行，是因?yàn)橛邢喈?dāng)部分的S分子已被激活成為活化（過渡態(tài)）分子，活化分子越多，反應(yīng)速度越快。在特定溫度時，化學(xué)反應(yīng)的活化能是使1摩爾物質(zhì)的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：與S暫時結(jié)合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態(tài)（過渡態(tài)）比無催化劑的該化學(xué)反應(yīng)中反應(yīng)物活化分子含有的能量低得多。ES再反應(yīng)產(chǎn)生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結(jié)合，再重復(fù)這個循環(huán)。降低整個反應(yīng)所需的活化能，使在單位時間內(nèi)有更多的分子進(jìn)行反應(yīng)，反應(yīng)速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應(yīng)（2H2 O2 →2H2 O O2 ）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應(yīng)時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應(yīng)速度約增加1011 倍。酶作用的pH和溫度條件（細(xì)胞內(nèi)條件）都很溫和，為什么會有巨大的催化活性？有4種主要因素使酶加速化學(xué)反應(yīng)。
酶催化效率的促進(jìn)因素
接近程度和相對取向 和底物分子結(jié)合時，酶不僅要求敏感鍵和催化基團(tuán)靠得很近，而且要求有合適的相對排列方向，這就大大增加了ES絡(luò)合物進(jìn)入過渡態(tài)的可能性。
拉緊和扭曲（誘導(dǎo)契合）與底物結(jié)合可能誘導(dǎo)酶分子發(fā)生構(gòu)象變化，使活性部位拉緊并扭曲所結(jié)合的底物，以幫助ES絡(luò)合物達(dá)到其過渡態(tài)。這種變化叫做酶對底物的誘導(dǎo)契合。相對大的酶分子的三級或四級結(jié)構(gòu)的變化能對底物發(fā)揮力學(xué)的影響。這個概念可以解釋酶為什么是蛋白質(zhì)，并因此比大多數(shù)底物大得多。
一般酸-堿催化作用 酶活性部位某些氨基酸殘基的側(cè)鏈可能是良好的質(zhì)子供體或受體。這些一般酸性或堿性基團(tuán)是水溶液系統(tǒng)中許多有機(jī)反應(yīng)的有力催化劑。
共價催化作用 有些酶與其底物結(jié)合形成極不穩(wěn)定，共價連接的酶-底物絡(luò)合物，這種ES絡(luò)合物進(jìn)一步反應(yīng)生成產(chǎn)物比非催化反應(yīng)容易進(jìn)行。一種共價催化的模式是、酶置換了底物RX的功能基R，生成共價復(fù)合物EX；EX不穩(wěn)定，它的水解速度比RX快得多。
非催化反應(yīng) RX H2 O→ROH HX
催化反應(yīng) RX E—OH→ROH EX
EX H2 O→E—OH HX
總反應(yīng) RX H2 O→ROH HX
應(yīng)用 由于酶的催化效率高，反應(yīng)條件溫和，且專一性強(qiáng)，不發(fā)生副反應(yīng)；一些酶又便于從細(xì)胞或組織中提取，酶制劑在醫(yī)、工業(yè)方面的應(yīng)用越來越廣泛。有些酶制劑可作為藥物臨床應(yīng)用，如胰酶制劑用于治療消化不良，L-天冬酰胺酶用于治療白血病等。血液或組織液中酶活性的測定已成為重要的診斷輔助手段，如血中轉(zhuǎn)氨酶活性的測定可協(xié)助診斷心肌梗塞和肝病。一些醫(yī)用營養(yǎng)品如水解蛋白也是借酶的分解作用制成的。隨著大量培養(yǎng)微生物和大量分離酶的適宜方法的發(fā)展，在一系列工業(yè)上使用酶制劑變得有經(jīng)濟(jì)效益。這些工業(yè)包括食品加工和保藏、紡織、制革、制藥和制洗滌劑等，如蛋白酶用于皮革的脫毛，或加入洗滌劑以除去蛋白污物，淀粉酶用于紡織品脫淀粉漿或從淀粉生產(chǎn)高產(chǎn)量和高純度的葡萄糖；果膠酯酶用于果汁和啤酒的澄清，葡糖氧化酶用于食品保存（除去食物和飲料包裝中的氧）；葡糖異構(gòu)酶用于生產(chǎn)果糖（如增加飲料的甜味）等。
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